Eiwitten zijn noodzakelijk voor de constructie van menselijke cellen, het teveel wordt niet opgeslagen in het lichaam, zoals overtollige koolhydraten en vetten. Door de cellen te voeden, helpt het eiwit om het metabolisme op het vereiste niveau te houden.
Eiwit is een keten van aminozuren die worden afgebroken in het spijsverteringsstelsel en het bloed binnendringen. Niet alle aminozuren worden door het menselijk lichaam gesynthetiseerd, dus het is noodzakelijk dat voedsel eiwitproducten bevat.
Wat is gerelateerd aan eiwitrijk voedsel? Dit zijn voornamelijk producten van plantaardige en dierlijke oorsprong, met alleen natuurlijke producten. In de zogenaamde "vlees" magere halffabricaten - worsten, worsten en andere - is er bijna geen eiwit, meestal alleen snelle koolhydraten.
Eiwitvoedsel, de lijst met producten die deel uitmaken van het verplichte dagelijkse dieet.
Een persoon moet eten:
Hoe voedsel te combineren:
http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.htmlEiwitten zijn organische stoffen die de rol spelen van bouwstof in het menselijk lichaam van cellen, organen, weefsels en de synthese van hormonen en enzymen. Ze zijn verantwoordelijk voor vele nuttige functies, waarvan het falen leidt tot verstoring van het leven, evenals vormen die de weerstand van de immuniteit tegen infecties garanderen. Eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren. Als ze in verschillende sequenties worden gecombineerd, worden er meer dan een miljoen verschillende chemische stoffen gevormd. Ze zijn verdeeld in verschillende groepen die even belangrijk zijn voor een persoon.
Eiwitproducten dragen bij aan de groei van spiermassa, dus bodybuilders verzadigen hun dieet met eiwitrijk voedsel. Het bevat weinig koolhydraten en daarom een lage glycemische index, daarom is het nuttig voor diabetici. Voedingsdeskundigen raden aan om een gezond persoon te eten van 0,75 - 0,80 g. kwaliteitscomponent per 1 kg gewicht. Voor de groei van een pasgeboren baby heb je tot 1,9 gram nodig. Het gebrek aan eiwitten leidt tot verstoring van de vitale functies van de interne organen. Bovendien is het metabolisme verstoord en ontwikkelt zich spieratrofie. Daarom zijn eiwitten ongelooflijk belangrijk. Laten we ze in meer detail bekijken om een juiste balans te vinden tussen uw dieet en het perfecte menu om gewicht te verliezen of spiermassa te winnen.
Bij het nastreven van de ideale figuur weet niet iedereen wat eiwitten zijn, hoewel ze actief koolhydraatarme diëten promoten. Om fouten in het gebruik van eiwitrijk voedsel te voorkomen, ontdek wat het is. Eiwit of eiwit is een organische verbinding met hoog molecuulgewicht. Ze bestaan uit alfazuren en zijn met behulp van peptidebindingen verbonden in een enkele keten.
De samenstelling omvat 9 essentiële aminozuren die niet gesynthetiseerd zijn. Deze omvatten:
Bevat ook 11 essentiële aminozuren en andere die een rol spelen bij de stofwisseling. Maar de belangrijkste aminozuren worden beschouwd als leucine, isoleucine en valine, die bekend staan als BCAA. Overweeg hun doel en bronnen.
Zoals we zien, is elk van de aminozuren belangrijk bij de vorming en instandhouding van spierenergie. Om ervoor te zorgen dat alle functies zonder fouten worden uitgevoerd, moeten ze als voedingssupplement of natuurvoeding in de dagelijkse voeding worden opgenomen.
Hoeveel aminozuren zijn nodig om het lichaam goed te laten werken?
Al deze eiwitverbindingen bevatten in de samenstelling van fosfor, zuurstof, stikstof, zwavel, waterstof en koolstof. Daarom wordt een positieve stikstofbalans waargenomen, wat nodig is voor de groei van prachtige hulpspieren.
Interessant! In het proces van het menselijke leven gaat het aandeel eiwitten verloren (ongeveer 25 - 30 gram). Daarom moeten ze altijd aanwezig zijn in het voedsel geconsumeerd door de mens.
Er zijn twee hoofdtypen eiwitten: plantaardig en dierlijk. Hun identiteit hangt af van waar ze vandaan komen in de organen en weefsels. De eerste groep omvat eiwitten die zijn afgeleid van sojaproducten, noten, avocado's, boekweit en asperges. En tot de tweede - van eieren, vis, vlees en zuivelproducten.
Om te begrijpen waaruit het eiwit bestaat, is het noodzakelijk om de structuur in detail te bekijken. Verbindingen kunnen primair, secundair, tertiair en quaternair zijn.
De samenstelling van eiwitten wordt weergegeven door combineerbare aminozuren in verschillende hoeveelheden en volgorde. Afhankelijk van het type structuur kunnen ze worden onderverdeeld in twee groepen: eenvoudig en complex, met inbegrip van niet-aminozuurgroepen.
Het is belangrijk! Degenen die willen afvallen of hun fysieke vorm willen verbeteren, voedingsdeskundigen raden aan om eiwitrijk voedsel te eten. Ze verlichten permanent de honger en versnellen de stofwisseling.
Naast de functie van het gebouw bezitten eiwitten een aantal andere nuttige eigenschappen, die verder zullen worden besproken.
Ik wil uitleggen over de beschermende, katalytische en regulerende functies van eiwitten, omdat het een vrij complex onderwerp is.
De meeste stoffen die de vitale activiteit van het lichaam reguleren, hebben een eiwitkarakter, dat wil zeggen, bestaat uit aminozuren. Eiwitten worden opgenomen in de structuur van absoluut alle enzymen - katalytische stoffen die zorgen voor het normale beloop van absoluut alle biochemische reacties in het lichaam. En dit betekent dat zonder hen energie-uitwisseling en zelfs de constructie van cellen onmogelijk is.
Eiwitten bestaan uit de hormonen van de hypothalamus en de hypofyse, die op hun beurt het werk van alle interne klieren reguleren. De hormonen van de pancreas (insuline en glucagon) zijn peptiden in structuur. Aldus hebben eiwitten een direct effect op het metabolisme en vele fysiologische functies in het lichaam. Zonder hen is groei, reproductie en zelfs normale activiteit van het individu onmogelijk.
En tot slot, met betrekking tot de beschermende functie. Alle immunoglobulinen (antilichamen) hebben een eiwitstructuur. En ze bieden humorale immuniteit, dat wil zeggen, het lichaam beschermen tegen infecties en helpen om niet ziek te worden.
Bodybuilders zijn vooral geïnteresseerd in de functie van groei, maar daarnaast voeren eiwitten veel meer taken uit, niet minder belangrijk:
Met andere woorden, eiwit is een reserve energiebron voor het volledige lichaamswerk. Wanneer alle koolhydraatreserves worden verbruikt, begint het eiwit af te breken. Daarom moeten sporters rekening houden met de hoeveelheid consumptie van hoogwaardige eiwitten, wat helpt bij het opbouwen en versterken van spieren. Het belangrijkste is dat de samenstelling van de geconsumeerde substantie de volledige reeks essentiële aminozuren omvatte.
Het is belangrijk! De biologische waarde van eiwitten geeft hun hoeveelheid en kwaliteit van assimilatie door het lichaam aan. Bijvoorbeeld, in een ei is de coëfficiënt 1 en in tarwe - 0,54. Dit betekent dat ze in het eerste geval twee keer meer worden geassimileerd dan in het tweede geval.
Wanneer het eiwit het menselijk lichaam binnengaat, begint het af te breken in een staat van aminozuren, en dan water, koolstofdioxide en ammoniak. Daarna gaan ze door het bloed naar de rest van de weefsels en organen.
We zijn er al achter wat eiwitten zijn, maar hoe kunnen we deze kennis in de praktijk toepassen? Het is niet nodig om in hun structuren in het bijzonder te duiken om het gewenste resultaat te bereiken (om gewicht te verliezen of om het gewicht te verhogen), het volstaat om te bepalen wat voor soort voedsel je moet eten.
Als u een eiwitmenu wilt samenstellen, bekijkt u de tabel met producten met een hoog gehalte aan het onderdeel.
Besteed aandacht aan de snelheid van leren. Sommige worden in korte tijd door organismen opgenomen, terwijl andere langer worden. Het hangt af van de structuur van het eiwit. Als ze worden geoogst uit eieren of zuivelproducten, gaan ze meteen naar de juiste organen en spieren, omdat ze zich bevinden in de vorm van individuele moleculen. Na de warmtebehandeling is de waarde iets verlaagd, maar niet kritisch, zodat u geen rauw voedsel hoeft te eten. Vleesvezels zijn slecht verwerkt, omdat ze in eerste instantie zijn ontworpen om kracht te ontwikkelen. Koken vereenvoudigt het assimilatieproces, omdat tijdens verwerking door hoge temperaturen dwarsverbindingen in de vezels worden vernietigd. Maar zelfs in dit geval vindt de volledige absorptie plaats in 3 - 6 uur.
Interessant! Als het je doel is om spieren op te bouwen, eet dan een uur voor je training eiwitrijk voedsel. Geschikte kip- of kalkoenborst, vis en zuivelproducten. Dus je verhoogt de effectiviteit van de oefeningen.
Vergeet ook niet over plantaardig voedsel. Een grote hoeveelheid van de stof die wordt aangetroffen in zaden en peulvruchten. Maar voor hun winning moet het lichaam veel tijd en moeite spenderen. De paddestoelcomponent is het moeilijkst te verteren en te assimileren, maar soja bereikt gemakkelijk zijn doel. Maar soja alleen is niet genoeg om het hele lichaam te laten werken, het moet worden gecombineerd met de gunstige eigenschappen van dierlijke oorsprong.
De biologische waarde van eiwitten kan vanuit verschillende hoeken worden bekeken. Het chemische standpunt en stikstof, we hebben al bestudeerd, houden rekening met andere indicatoren.
Er moet ook worden gewezen op het niveau van eiwitabsorptie door de samenstelling van aminozuren. Vanwege hun chemische en biologische waarde kunnen producten met een optimale eiwitbron worden geïdentificeerd.
Overweeg de lijst met componenten die deel uitmaken van het dieet van de sporter:
Zoals we zien, is koolhydraatvoedsel ook opgenomen in het gezonde menu om de spieren te verbeteren. Geef geen nuttige componenten op. Alleen met de juiste balans van eiwitten, vetten en koolhydraten, voelt het lichaam geen stress en wordt het ten goede veranderd.
Het is belangrijk! In het dieet moet worden gedomineerd door eiwitten van plantaardige oorsprong. Hun verhouding tot dieren is 80% tot 20%.
Om het maximale profijt van eiwitrijk voedsel te krijgen, mogen we de kwaliteit en snelheid van absorptie niet vergeten. Probeer het dieet in balans te houden, zodat het lichaam verzadigd is met nuttige sporenelementen en niet lijdt aan een tekort aan vitamines en energie. Als conclusie van het bovenstaande merken we op dat u voor het juiste metabolisme moet zorgen. Probeer om dit te doen het voedsel aan te passen en eiwitrijke voedingsmiddelen te eten na het eten. Dus je waarschuwt nachtelijke snacks, en het zal je figuur en gezondheid gunstig beïnvloeden. Als u wilt afvallen, eet dan gevogelte, vis en zuivelproducten met een laag vetgehalte.
http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/Eiwitten zijn hoogmoleculaire organische verbindingen die bestaan uit aminozuurresten die in een lange keten zijn verbonden door een peptidebinding.
De samenstelling van eiwitten van levende organismen omvat slechts 20 soorten aminozuren, die allemaal behoren tot alfa-aminozuren, en de aminozuursamenstelling van eiwitten en hun volgorde van verbinding met elkaar worden bepaald door de individuele genetische code van een levend organisme.
Een van de kenmerken van eiwitten is hun vermogen om spontaan ruimtelijke structuren te vormen die alleen voor dit specifieke eiwit kenmerkend zijn.
Vanwege de aard van hun structuur kunnen eiwitten verschillende eigenschappen hebben. Bijvoorbeeld, eiwitten die een bolvormige quaternaire structuur hebben, in het bijzonder eiwit van kippenei, lossen op in water om colloïdale oplossingen te vormen. Eiwitten met een fibrillaire quaternaire structuur lossen niet op in water. Fibrillaire eiwitten, in het bijzonder, worden gevormd door spijkers, haar, kraakbeen.
Alle eiwitten zijn in staat om hydrolyse te laten reageren. In het geval van volledige hydrolyse van eiwitten, wordt een mengsel van α-aminozuren gevormd:
Eiwit + nH2O => een mengsel van α-aminozuren
De vernietiging van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuren van een eiwit zonder de primaire structuur ervan te vernietigen, wordt denaturatie genoemd. Denaturatie van het eiwit kan optreden door de inwerking van oplossingen van natrium-, kalium- of ammoniumzouten - een dergelijke denaturatie is reversibel:
Denaturatie die plaatsvindt onder invloed van straling (bijvoorbeeld verwarming) of eiwitbehandeling met zouten van zware metalen is onomkeerbaar:
Onomkeerbare denaturatie van eiwit wordt bijvoorbeeld waargenomen tijdens de warmtebehandeling van eieren tijdens hun bereiding. Als gevolg van denaturatie van eiproteïne verdwijnt het vermogen ervan om in water op te lossen met de vorming van een colloïdale oplossing.
Als een 10% natriumhydroxideoplossing en vervolgens een kleine hoeveelheid van een 1% kopersulfaatoplossing wordt toegevoegd aan een oplossing die eiwit bevat, zal een violette kleur verschijnen.
eiwitoplossing + NaOH(10% rr) + Suso4 = violette kleur
eiwitoplossingen wanneer het koken met geconcentreerd salpeterzuur geel wordt:
eiwitoplossing + HNO3 (conc.) => gele kleuring
Volledige voorbereiding op het examen
© Sergey Shirokopoyas, 2015-2018. Alle rechten voorbehouden.
Beste bezoekers!
Als u de informatie van de site GEBRUIKT VERPLICHTING VERPLICHT!
In dit document kunt u lezen onder welke voorwaarden u de materialen van de Science-website voor u (scienceforyou.ru) kunt gebruiken voor uw bronnen, in uw nieuwsbrieven, enz.
STRIKT VERBODEN: kopieer van de site afbeelding met diploma's van het onderwijs.
1. De volledige naam en andere gegevens van de auteur moeten worden opgenomen in de herdrukte publicatie.
2. Elke vervorming van informatie over de auteur bij het herdrukken van materialen is verboden!
3. De inhoud van de les of het artikel tijdens de herdruk mag niet worden gewijzigd. Alle lessen en artikelen die op de site worden geplaatst, moeten worden herdrukt zoals ze zijn. U hebt niet het recht om het materiaal dat van de site is genomen te knippen, te corrigeren of anderszins te wijzigen.
4. Aan het einde van elk herdrukt materiaal moet u een link invoegen naar scienceforyou.ru De link naar de site moet werkbaar zijn (wanneer erop wordt geklikt, moet de persoon naar de site van de auteur van het materiaal gaan).
5. Alle documenten en materialen die op de site worden aangeboden, mogen niet voor commerciële doeleinden worden gebruikt. Toegang tot lessen en artikelen beperken is ook verboden!
http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belkiEiwitten (eiwitten, polypeptiden [1]) zijn organische stoffen met een hoog moleculair gewicht die bestaan uit ketengebonden alfa-aminozuurpeptiden. In levende organismen wordt de aminozuursamenstelling van eiwitten bepaald door de genetische code: in de synthese worden in de meeste gevallen 20 standaardaminozuren gebruikt. Veel van hun combinaties verschaffen een brede variëteit aan eiwitmolecuul-eigenschappen. Bovendien worden aminozuren in de samenstelling van het eiwit vaak onderworpen aan post-translationele modificaties die kunnen optreden voordat het eiwit zijn functie begint uit te voeren, en tijdens zijn "werk" in de cel. Vaak in levende organismen vormen verschillende eiwitmoleculen complexe complexen, bijvoorbeeld het fotosynthesecomplex.
De functies van eiwitten in de cellen van levende organismen zijn meer divers dan de functies van andere biopolymeren - polysacchariden en DNA. Aldus katalyseren enzymeiwitten het verloop van biochemische reacties en spelen een belangrijke rol bij het metabolisme. Sommige eiwitten hebben een structurele of mechanische functie en vormen een cytoskelet dat de celvorm ondersteunt. Eiwitten spelen ook een belangrijke rol in celsignaleringssystemen, in immuunreacties en in de celcyclus.
Eiwitten zijn een belangrijk onderdeel van dierlijke en menselijke voeding (hoofdbronnen: vlees, gevogelte, vis, melk, noten, peulvruchten, granen, in mindere mate: groenten, fruit, bessen en paddenstoelen), omdat alle noodzakelijke aminozuren en Sommigen komen uit proteïnevoedsel. Tijdens het verteringsproces vernietigen enzymen de geconsumeerde eiwitten tot aminozuren, die worden gebruikt bij de biosynthese van lichaamseiwitten of verdere afbraak ondergaan voor energie.
De bepaling van de aminozuursequentie van het eerste eiwit, insuline, door eiwitsequentiebepaling bracht de Nobelprijs voor de Scheikunde in 1958 naar Frederick Senger. De eerste driedimensionale structuren van hemoglobine en myoglobine-eiwitten werden verkregen door röntgendiffractie van Max Perutz en John Kendru in 1958 [2] [3], waarvoor ze in 1962 de Nobelprijs voor de chemie ontvingen.
Eiwitten werden in de 18e eeuw gescheiden in een aparte klasse van biologische moleculen als een resultaat van het werk van de Franse chemicus Antoine Furcroy en andere wetenschappers, waarin de eigenschap van eiwitten om te coaguleren (denaturatie) onder invloed van warmte of zuren werd opgemerkt. In die tijd werden eiwitten zoals albumine (eiwit), fibrine (bloedproteïne) en gluten uit tarwekorrel bestudeerd. De Nederlandse chemicus Gerrit Mulder voerde een analyse uit van de samenstelling van eiwitten en stelde de hypothese voor dat bijna alle eiwitten een vergelijkbare empirische formule hebben. De term "eiwit" om naar dergelijke moleculen te verwijzen, werd in 1838 voorgesteld door de Zweedse chemicus Jacob Berzelius [4]. Mulder bepaalde ook de afbraakproducten van eiwitten - aminozuren en voor één daarvan (leucine), met een kleine fractie van de fout, het molecuulgewicht bepaald - 131 dalton. In 1836 stelde Mulder het eerste model van de chemische structuur van eiwitten voor. Op basis van de theorie van radicalen formuleerde hij het concept van de minimale structurele eenheid van eiwitsamenstelling, C16H24N4O5, wat 'eiwit' werd genoemd, en de theorie - 'eiwittheorie' [5]. Met de accumulatie van nieuwe gegevens over eiwitten begon de theorie herhaaldelijk te worden bekritiseerd, maar tot het einde van de jaren 1850 werd deze, ondanks kritiek, nog steeds algemeen aanvaard.
Tegen het einde van de 19e eeuw werden de meeste aminozuren die deel uitmaken van eiwitten bestudeerd. In 1894 stelde de Duitse fysioloog Albrecht Kossel de theorie voor dat het aminozuren zijn die de basisstructuurelementen van eiwitten zijn [6]. Aan het begin van de 20e eeuw heeft de Duitse chemicus Emil Fisher experimenteel bewezen dat eiwitten bestaan uit aminozuurresiduen verbonden door peptidebindingen. Hij voerde ook de eerste analyse van de aminozuursequentie van het eiwit uit en legde het fenomeen van proteolyse uit.
De centrale rol van eiwitten in organismen werd echter pas in 1926 erkend toen de Amerikaanse chemicus James Sumner (latere Nobelprijswinnaar) aantoonde dat het enzym urease een eiwit is [7].
De moeilijkheid om zuivere eiwitten te isoleren maakte het moeilijk om ze te bestuderen. Daarom werden de eerste studies uitgevoerd met behulp van die polypeptiden die in grote hoeveelheden konden worden gezuiverd, dat wil zeggen bloedeiwitten, kippeneieren, verschillende toxinen, en ook spijsvertering / metabole enzymen die na het afslachten van vee worden uitgescheiden. In de late jaren 1950, Armor Hot Dog Co. was in staat om een kilogram runder pancreatisch ribonuclease A te verwijderen, wat voor veel wetenschappers een experimenteel object is geworden.
Het idee dat de secundaire structuur van eiwitten het resultaat is van de vorming van waterstofbruggen tussen aminozuren, werd door William Astbury in 1933 gesuggereerd, maar Linus Pauling wordt beschouwd als de eerste wetenschapper die met succes de secundaire structuur van eiwitten voorspelt. Later leverde Walter Cauzman, afhankelijk van het werk van Kai Linderstrom-Lang, een belangrijke bijdrage aan het begrijpen van de wetten van de vorming van de tertiaire structuur van eiwitten en de rol van hydrofobe interacties in dit proces. In 1949 definieerde Fred Sanger de aminozuursequentie van insuline [8] door op een zodanige manier aan te tonen dat eiwitten lineaire polymeren van aminozuren zijn, en niet hun vertakte ketens (zoals sommige suikers), colloïden of cyclolen. De eerste eiwitstructuren gebaseerd op röntgendiffractie op het niveau van individuele atomen werden verkregen in de jaren zestig en door NMR in de jaren tachtig. In 2006 bevatte de Protein Data Bank ongeveer 40.000 eiwitstructuren.
In de 21e eeuw is de studie van eiwitten verschoven naar een kwalitatief nieuw niveau, wanneer niet alleen individuele gezuiverde eiwitten worden onderzocht, maar ook de gelijktijdige verandering in het aantal en post-translationele modificaties van een groot aantal eiwitten van individuele cellen, weefsels of organismen. Dit gebied van de biochemie wordt proteomics genoemd. Met behulp van bioinformatica-methoden werd het niet alleen mogelijk om structurele röntgengegevens te verwerken, maar ook om de structuur van een eiwit te voorspellen op basis van de aminozuursequentie. Op dit moment benadert cryoelectronenmicroscopie van grote eiwitcomplexen en de voorspelling van kleine eiwitten en domeinen van grote eiwitten met behulp van computerprogramma's op nauwkeurigheid de resolutie van structuren op atomair niveau.
Eiwitgrootte kan worden gemeten in het aantal aminozuren of in dalton (molecuulgewicht), vaker als gevolg van de relatief grote afmeting van het molecuul in de afgeleide eenheden, kilodalton (kDa). Gisteiwitten bestaan gemiddeld uit 466 aminozuren en hebben een molecuulgewicht van 53 kDa. Het grootste eiwit dat op dit moment bekend is - titine - is een bestanddeel van spier-sarcomeren; de moleculaire massa van zijn verschillende isovormen varieert in het bereik van 3000 tot 3700 kDa, het bestaat uit 38 138 aminozuren (in de humane spierinsius [9]).
Eiwitten zijn amfotere polyelektrolyten (polyamfolyten), terwijl de ioniserende groepen in oplossing de carboxylresiduen zijn van de zijketens van zure aminozuren (asparaginezuur en glutaminezuur) en de stikstofbevattende groepen van zijketens van de basische aminozuren (primair de e-aminogroep van lysine en het amidinerest van CNH). (NH2a) arginine, in iets mindere mate, een imidazool histidinerest). Eiwitten als polyamfolyten worden gekenmerkt door een iso-elektrisch punt (pI) -zuurgraad van de pH-omgeving waarbij de moleculen van dit eiwit geen elektrische lading dragen en dienovereenkomstig niet in een elektrisch veld bewegen (bijvoorbeeld tijdens elektroforese). De waarde van pI wordt bepaald door de verhouding van zure en basische aminozuurresiduen in een eiwit: een toename van het aantal residuen van basische aminozuren in een gegeven eiwit leidt tot een toename in pI; een toename van het aantal zure aminozuurresiduen leidt tot een afname van de pI-waarde.
De waarde van het isoelektrische punt is een karakteristieke eiwitconstante. Eiwitten met een pI van minder dan 7 worden zuur genoemd, terwijl eiwitten met een pI van meer dan 7 basisch worden genoemd. Over het algemeen hangt de pI van een eiwit af van de functie die het vervult: het iso-elektrische punt van de meeste eiwitten in weefsels van gewervelde dieren varieert van 5,5 tot 7,0, maar in sommige gevallen liggen de waarden in extreme gebieden: bijvoorbeeld voor pepsine, een proteolytisch enzym van sterk zure maag sap pI
1 [10], en voor salmin - protamine-eiwit, zalmmelk, waarvan een kenmerk een extreem hoog gehalte aan arginine is, pI
12. Eiwitten die binden aan nucleïnezuren door elektrostatische interactie met fosfaat-nucleïnezuurresiduen zijn vaak de belangrijkste eiwitten. Een voorbeeld van dergelijke eiwitten zijn histonen en protaminen.
Eiwitten verschillen in de mate van oplosbaarheid in water, maar de meeste eiwitten lossen erin op. Onoplosbaar zijn bijvoorbeeld keratine (het eiwit dat het haar vormt, zoogdierhaar, veren van vogels, enz.) En fibroïne, dat deel uitmaakt van zijde en spinnenwebben. Eiwitten zijn ook verdeeld in hydrofiel en hydrofoob. De meeste van de eiwitten van het cytoplasma, de kern en de intercellulaire stof, inclusief onoplosbaar keratine en fibroïne, zijn hydrofiel. De meeste van de eiwitten die deel uitmaken van de biologische membranen van integrale membraaneiwitten die interageren met hydrofobe membraanlipiden [11] behoren tot hydrofoob (deze eiwitten hebben meestal kleine hydrofiele locaties).
In de regel behouden eiwitten hun structuur en, bijgevolg, hun fysisch-chemische eigenschappen, bijvoorbeeld, de oplosbaarheid onder omstandigheden zoals temperatuur en pH, waaraan dit organisme is aangepast [7]. Veranderingen in deze omstandigheden, zoals verwarming of het behandelen van een eiwit met zuur of alkali, resulteren in een verlies van quaternaire, tertiaire en secundaire eiwitstructuren. Het verlies van eiwit (of een andere biopolymeer) natuurlijke structuur wordt denaturatie genoemd. Denaturatie kan volledig of gedeeltelijk, omkeerbaar of onomkeerbaar zijn. Het bekendste geval van onomkeerbare eiwitdenaturatie in het dagelijks leven is de bereiding van kippeneieren, wanneer onder invloed van hoge temperatuur het in water oplosbare, transparante ovalbumine-eiwit dicht, onoplosbaar en ondoorzichtig wordt. Denaturatie is in sommige gevallen omkeerbaar, zoals in het geval van precipitatie (precipitatie) van wateroplosbare eiwitten met ammoniumzouten, en wordt gebruikt als een methode voor hun zuivering [12].
Naast peptideketens omvat de samenstelling van veel eiwitten niet-aminozuurfragmenten, volgens dit criterium worden eiwitten geclassificeerd in twee grote groepen - eenvoudige en complexe eiwitten (proteïden). Simpele eiwitten bevatten alleen aminozuurketens, complexe eiwitten bevatten ook niet-aminozuurfragmenten. Deze fragmenten van niet-eiwitaard in de samenstelling van complexe eiwitten worden "prosthetische groepen" genoemd. Afhankelijk van de chemische aard van de prosthetische groepen, onderscheiden de volgende klassen zich van complexe eiwitten:
95%, ze zijn de hoofdcomponent van de extracellulaire matrix.
Eiwitmoleculen zijn lineaire polymeren bestaande uit a-L-aminozuren (die monomeren zijn) en in sommige gevallen gemodificeerde basische aminozuren (hoewel modificaties al plaatsvinden na eiwitsynthese op het ribosoom). In de wetenschappelijke literatuur worden afkortingen van één of drie letters gebruikt om naar aminozuren te verwijzen. Hoewel het op het eerste gezicht lijkt dat het gebruik van "totaal" 20 soorten aminozuren in de meeste eiwitten de diversiteit van eiwitstructuren beperkt, is het aantal opties zelfs moeilijk te overschatten: voor een keten van slechts 5 aminozuren is het al meer dan 3 miljoen en een keten van 100 aminozuren ( klein eiwit) kan worden vertegenwoordigd in meer dan 10.130 varianten. Eiwitten variërend in lengte van 2 tot enkele tientallen aminozuurresiduen worden vaak peptiden genoemd, met een grotere mate van polymerisatie - eiwitten, hoewel deze verdeling nogal arbitrair is.
Bij de vorming van een eiwit als een resultaat van de interactie van de a-aminogroep (-NH2) één aminozuur met de a-carboxylgroep (-COOH) van een ander aminozuur vormt peptidebindingen. De uiteinden van het eiwit worden C- en N-termini genoemd (afhankelijk van welke van de terminale aminozuurgroepen vrij is: -COOH of -NH2, respectievelijk). Tijdens eiwitsynthese op het ribosoom worden nieuwe aminozuren aan de C-terminus gehecht, daarom wordt de naam van een peptide of eiwit gegeven door aminozuurresiduen op te sommen beginnend met de N-terminus.
De sequentie van aminozuren in een eiwit komt overeen met de informatie in het gen van een bepaald eiwit. Deze informatie wordt gepresenteerd in de vorm van een sequentie van nucleotiden, waarbij één aminozuur overeenkomt met de DNA-sequentie van drie nucleotiden - het zogenaamde triplet of codon. Welk aminozuur overeenkomt met een gegeven codon in het mRNA wordt bepaald door de genetische code, die enigszins kan verschillen in verschillende organismen. Synthese van eiwitten op ribosomen vindt in de regel plaats vanaf 20 aminozuren, standaard [13]. De triplets die coderen voor aminozuren in DNA in verschillende organismen van 61 tot 63 (dat wil zeggen, uit de mogelijke triolen (4³ = 64), het aantal stopcodons (1-3) wordt afgetrokken. Daarom is het mogelijk dat de meeste aminozuren kunnen worden gecodeerd door verschillende triplets. Dat wil zeggen, de genetische code kan overbodig zijn of anderszins degenereren. Dit werd uiteindelijk bewezen in een experiment in de analyse van mutaties [14]. De genetische code die codeert voor verschillende aminozuren heeft een verschillende mate van degeneratie (gecodeerd van 1 tot 6 codons), het hangt af van de frequentie van voorkomen van dit aminozuur in eiwitten, met uitzondering van arginine [14]. Vaak is de base in de derde positie niet essentieel voor specificiteit, dat wil zeggen, één aminozuur kan worden vertegenwoordigd door vier codons, die alleen in het derde base verschillen. Soms is het verschil in voorkeur voor purine-pyrimidine. Dit wordt de degeneratie van het derde honk genoemd.
Zo'n drie-pod code verscheen evolutionair vroeg. Maar het bestaan van verschillen in sommige organismen die in verschillende evolutionaire fasen verschijnen, geeft aan dat dit niet altijd zo was.
Volgens sommige modellen bestond de code aanvankelijk in een primitieve vorm, wanneer een klein aantal codons een relatief klein aantal aminozuren aangaf. Een preciezere codonwaarde en meer aminozuren zouden later kunnen worden geïntroduceerd. Aanvankelijk konden alleen de eerste twee van de drie basen worden gebruikt voor herkenning [die afhangt van de structuur van het tRNA].
- B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.
Homologe eiwitten (vermoedelijk met een gemeenschappelijke evolutionaire oorsprong en vaak dezelfde functie), bijvoorbeeld hemoglobines van verschillende organismen, hebben op veel plaatsen in de keten identieke, conservatieve aminozuurresiduen. Op andere plaatsen zijn er verschillende aminozuurresiduen die variabel worden genoemd. Volgens de mate van homologie (overeenkomst van aminozuursequentie) is het mogelijk om de evolutionaire afstand tussen taxa te schatten waartoe de vergeleken organismen behoren.
Naast de aminozuursequentie van het polypeptide (primaire structuur), is de tertiaire structuur van het eiwit, dat wordt gevormd tijdens het vouwproces (van vouwen, vouwen), uiterst belangrijk. De tertiaire structuur wordt gevormd als een resultaat van de interactie van structuren van lagere niveaus. Er zijn vier niveaus van eiwitstructuur [15]:
Volgens het algemene type structuur kunnen eiwitten in drie groepen worden verdeeld:
Het vermogen van eiwitten om de juiste driedimensionale structuur na denaturatie te herstellen maakte de hypothese mogelijk dat alle informatie over de uiteindelijke structuur van het eiwit zich in zijn aminozuursequentie bevindt. Op dit moment is er een algemeen aanvaarde theorie dat, als een resultaat van de evolutie, de stabiele eiwitconformatie de minimale vrije energie heeft in vergelijking met andere mogelijke conformaties van dit polypeptide [18].
In cellen is er echter een groep eiwitten waarvan de functie is om het herstel van de structuur van eiwitten na beschadiging te verzekeren, evenals de aanmaak en dissociatie van eiwitcomplexen. Deze eiwitten worden chaperones genoemd. De concentratie van veel chaperones in de cel neemt toe met een sterke toename van de omgevingstemperatuur, dus ze behoren tot de Hsp-groep (heat shock-eiwitten) [19]. Het belang van de normale werking van chaperones voor het functioneren van het lichaam kan worden geïllustreerd door het voorbeeld van de α-kristallijn chaperonne, die deel uitmaakt van de menselijke ooglens. Mutaties in dit eiwit leiden tot vertroebeling van de lens als gevolg van eiwitaggregatie en als gevolg daarvan cataracten [20].
Korte eiwitten kunnen chemisch worden gesynthetiseerd met behulp van een groep methoden die organische synthese gebruiken - bijvoorbeeld chemische ligatie [21]. De meeste werkwijzen voor chemische synthese verlopen van het C-uiteinde naar het N-uiteinde, in tegenstelling tot biosynthese. Op deze manier kan een kort immunogeen peptide (epitoop) worden gesynthetiseerd, dat wordt gebruikt om antilichamen te produceren door injectie in dieren, of door een hybride te produceren; chemische synthese wordt ook gebruikt om remmers van bepaalde enzymen te produceren [22]. Chemische synthese maakt het mogelijk om kunstmatige aminozuren te introduceren, dat wil zeggen aminozuren die niet worden gevonden in normale eiwitten - bijvoorbeeld om fluorescente labels aan de zijketens van aminozuren te hechten. Chemische synthesemethoden zijn echter niet effectief met een eiwitlengte van meer dan 300 aminozuren; Bovendien kunnen kunstmatige eiwitten een onregelmatige tertiaire structuur hebben en er zijn geen post-translationele modificaties in de aminozuren van kunstmatige eiwitten.
Eiwitten worden gesynthetiseerd door levende organismen van aminozuren op basis van informatie die is gecodeerd in de genen. Elk eiwit bestaat uit een unieke aminozuursequentie, die wordt bepaald door de nucleotidesequentie van het gen dat voor dit eiwit codeert. De genetische code bestaat uit drie letters "woorden", codons genaamd; Elk codon is verantwoordelijk voor het bevestigen van een enkel aminozuur aan een eiwit: de AUG-combinatie komt bijvoorbeeld overeen met methionine. Omdat DNA uit vier soorten nucleotiden bestaat, is het totale aantal mogelijke codons 64; en aangezien 20 aminozuren worden gebruikt in eiwitten, worden veel aminozuren bepaald door meer dan één codon. De genen die coderen voor eiwitten worden eerst getranscribeerd in de nucleotidesequentie van messenger-RNA (mRNA) -eiwitten door RNA-polymerasen.
In prokaryoten kan mRNA direct na transcriptie door ribosomen in de aminozuursequentie van eiwitten worden gelezen, terwijl het in eukaryoten van de kern naar het cytoplasma wordt getransporteerd, waar de ribosomen zich bevinden. De snelheid van eiwitsynthese is hoger in prokaryoten en kan 20 aminozuren per seconde bereiken [23].
Het proces van eiwitsynthese op basis van het mRNA-molecuul wordt translatie genoemd. Tijdens de initiële fase van eiwitbiosynthese, initiatie, wordt het methionine-codon gewoonlijk herkend door de kleine subeenheid van het ribosoom, waaraan methionine-transport-RNA (tRNA) is vastgemaakt met behulp van eiwitinitiatiefactoren. Nadat het startcodon is herkend, voegt een grote subeenheid zich bij de kleine subeenheid en begint de tweede fase van translatie - verlenging. Met elke beweging van het ribosoom van het 5 'naar 3'-uiteinde van het mRNA wordt één codon uitgelezen door waterstofbindingen te vormen tussen de drie nucleotiden (codon) van het mRNA en het complementaire anticodon ervan van het transport-RNA waaraan het overeenkomstige aminozuur is bevestigd. Synthese van een peptidebinding wordt gekatalyseerd door ribosomaal RNA (rRNA), dat het peptidyltransferasecentrum van het ribosoom vormt. Ribosomaal RNA katalyseert de vorming van een peptidebinding tussen het laatste aminozuur van een groeiend peptide en een aminozuur gehecht aan tRNA, waarbij de stikstof- en koolstofatomen gepositioneerd worden in een positie die gunstig is voor de passage van de reactie. Enzymen van aminoacyl-tRNA-synthetase hechten aminozuren aan hun tRNA. De derde en laatste fase van translatie, terminatie, vindt plaats wanneer het ribosoom een stopcodon bereikt, waarna de eiwitbeëindigingsfactoren het laatste tRNA uit het eiwit hydrolyseren, waardoor de synthese wordt gestopt. Dus, in ribosomen, worden eiwitten altijd gesynthetiseerd vanaf de N-naar de C-terminus.
In lagere schimmels en sommige bacteriën is een aanvullende (niet-ribosomale of multienzym) methode van peptide-biosynthese bekend, meestal met een kleine en ongebruikelijke structuur. De synthese van deze peptiden, meestal secundaire metabolieten, wordt uitgevoerd zonder de directe deelname van de ribosomen door het eiwitcomplex met hoog molecuulgewicht, het zogenaamde HPC-synthase. HPC-synthase bestaat gewoonlijk uit verschillende domeinen of afzonderlijke eiwitten die betrokken zijn bij de selectie van aminozuren, de vorming van een peptidebinding, de afgifte van het gesynthetiseerde peptide. Soms bevat een domein dat in staat is tot het isomeriseren van L-aminozuren (normale vorm) tot de D-vorm [24] [25].
De eiwitten gesynthetiseerd in het cytoplasma op de ribosomen moeten in verschillende celcompartimenten vallen - de kern, mitochondria, het endoplasmatisch reticulum (EPR), het Golgi-apparaat, lysosomen, enz., En sommige eiwitten moeten de extracellulaire omgeving binnengaan. Om een bepaald compartiment binnen te gaan, moet het eiwit een specifiek label hebben. In de meeste gevallen maakt dit label deel uit van de aminozuursequentie van het eiwit zelf (de leaderpeptide of proteïnesignaalsequentie). In sommige gevallen dienen oligosacchariden die aan een eiwit zijn bevestigd als een label. Het transport van eiwitten naar EPR vindt plaats als ze worden gesynthetiseerd, omdat ribosomen, die eiwitten met een signaalsequentie voor EPR synthetiseren, "gaan zitten" op speciale translocatiecomplexen op het EPR-membraan. Van het EPR naar het Golgi-apparaat, en van daaruit naar de lysosomen, naar het buitenmembraan of naar het extracellulaire medium, komen eiwitten binnen via vesiculair transport. Eiwitten met een signaalsequentie voor de kern komen de kern binnen via nucleaire poriën. Eiwitten met overeenkomstige signaalsequenties komen in de mitochondriën en chloroplasten via specifieke translocators met proteïneporieën met de medewerking van chaperones.
Na voltooiing van translatie en afgifte van eiwit uit het ribosoom, worden de aminozuren in de polypeptideketen onderworpen aan verschillende chemische modificaties. Voorbeelden van post-translationele modificatie zijn:
Tegelijkertijd kan het type modificatie zowel universeel zijn (de toevoeging van ketens bestaande uit ubiquitine-monomeren dient als een signaal voor de afbraak van dit eiwit door het proteasoom) en ook specifiek voor dit eiwit [26]. Tegelijkertijd kan hetzelfde eiwit aan talrijke wijzigingen worden onderworpen. Aldus kunnen histonen (eiwitten die deel uitmaken van het chromatine in eukaryoten) onder verschillende omstandigheden tot 150 verschillende modificaties ondergaan [27].
Net als andere biologische macromoleculen (polysacchariden, lipiden) en nucleïnezuren, zijn eiwitten noodzakelijke componenten van alle levende organismen, ze zijn betrokken bij de meeste vitale processen van een cel. Eiwitten voeren metabolisme en energietransformatie uit. Eiwitten maken deel uit van cellulaire structuren - organellen, worden uitgescheiden in de extracellulaire ruimte voor de uitwisseling van signalen tussen cellen, de hydrolyse van voedsel en de vorming van intercellulaire substantie.
Opgemerkt moet worden dat de classificatie van eiwitten op basis van hun functie nogal arbitrair is, omdat in eukaryoten hetzelfde eiwit verschillende functies kan vervullen. Een goed bestudeerd voorbeeld van een dergelijke multifunctionaliteit is lysyl-tRNA-synthetase, een enzym uit de klasse van aminoacyl-tRNA-synthetasen, dat niet alleen lysine aan tRNA toevoegt, maar ook de transcriptie van verschillende genen reguleert [28]. Veel functies van eiwitten presteren vanwege hun enzymatische activiteit. De enzymen zijn dus myosinemotorproteïne, eiwitkinase regulerende eiwitten, natrium-kalium adenosine trifosfatase transporteiwit, etc.
De meest bekende rol van eiwitten in het lichaam is de katalyse van verschillende chemische reacties. Enzymen - een groep eiwitten met specifieke katalytische eigenschappen, dat wil zeggen dat elk enzym een of meer vergelijkbare reacties katalyseert. Enzymen katalyseren de splitsingsreacties van complexe moleculen (katabolisme) en hun synthese (anabolisme), evenals DNA-replicatie en -reparatie en matrijs-RNA-synthese. Er zijn enkele duizenden enzymen bekend; onder hen, zoals bijvoorbeeld, breken pepsine eiwitten af in het spijsverteringsproces. In het proces van post-translationele modificatie voegen enzymen aan andere eiwitten chemische groepen toe of verwijderen deze. Ongeveer 4000 reacties gekatalyseerd door eiwitten zijn bekend [29]. De versnelling van de reactie als gevolg van enzymatische katalyse is soms enorm: de reactie die wordt gekatalyseerd door het orotat-carboxylase-enzym verloopt 10-17 keer sneller dan ongekatalyseerd (78 miljoen jaar zonder enzym, 18 milliseconden met deelname van het enzym) [30]. Moleculen die zich bij een enzym voegen en veranderen als gevolg van de reactie worden substraten genoemd.
Hoewel enzymen meestal bestaan uit honderden aminozuren, werkt slechts een klein deel ervan op het substraat en nog minder - gemiddeld zijn 3-4 aminozuren, vaak ver van elkaar geplaatst in de primaire aminozuursequentie - direct betrokken bij katalyse [31]. Het deel van het enzym dat het substraat hecht en katalytische aminozuren bevat, wordt het actieve centrum van het enzym genoemd.
Structurele eiwitten van het cytoskelet, als een soort versterking, geven vorm aan cellen en vele organoïden en zijn betrokken bij het veranderen van de vorm van cellen. De meeste structurele eiwitten zijn filamenteus: actine en tubuline monomeren zijn bijvoorbeeld bolvormige, oplosbare eiwitten, maar na polymerisatie vormen ze lange strengen die deel uitmaken van het cytoskelet, waardoor de cel zijn vorm behoudt [32]. Collageen en elastine zijn de belangrijkste componenten van de intercellulaire substantie van het bindweefsel (bijvoorbeeld kraakbeen) en haar, nagels, veren van vogels en sommige schillen bestaan uit andere structurele proteïne keratine.
Er zijn verschillende soorten beschermende functies van eiwitten:
Veel processen in cellen worden gereguleerd door eiwitmoleculen, die noch een energiebron noch een bouwmateriaal voor een cel zijn. Deze eiwitten regelen transcriptie, translatie, splitsing, evenals de activiteit van andere eiwitten en anderen.De regulerende functie van eiwitten wordt uitgevoerd hetzij door enzymatische activiteit (bijvoorbeeld proteïnekinase), hetzij door specifieke binding aan andere moleculen, die in de regel de interactie met deze moleculen beïnvloeden enzymen.
Aldus wordt gentranscriptie bepaald door de toevoeging van transcriptiefactoren - activatorproteïnen en repressoreiwitten - aan regulerende sequenties van genen. Op het niveau van translatie wordt het lezen van veel mRNA's ook gereguleerd door de toevoeging van eiwitfactoren [37], en de afbraak van RNA en eiwitten wordt ook uitgevoerd door gespecialiseerde eiwitcomplexen [38]. De belangrijkste rol in de regulatie van intracellulaire processen wordt gespeeld door proteïnekinasen - enzymen die de activiteit van andere eiwitten activeren of remmen door fosfaatgroepen eraan te koppelen.
De signaalfunctie van eiwitten is het vermogen van eiwitten om te dienen als signaalstoffen, signalen uit te zenden tussen cellen, weefsels, organen en verschillende organismen. Vaak wordt de signaleringsfunctie gecombineerd met de regulerende functie, omdat veel intracellulaire regulerende eiwitten ook signalen uitzenden.
De signaalfunctie wordt uitgevoerd door eiwithormonen, cytokinen, groeifactoren, etc.
Hormonen worden gedragen door bloed. De meeste dierlijke hormonen zijn eiwitten of peptiden. Het binden van het hormoon aan de receptor is een signaal dat een reactie in de cel veroorzaakt. Hormonen reguleren de concentratie van stoffen in het bloed en cellen, groei, voortplanting en andere processen. Een voorbeeld van dergelijke eiwitten is insuline, dat de glucoseconcentratie in het bloed reguleert.
Cellen reageren op elkaar met behulp van signaaleiwitten die door de extracellulaire substantie worden overgedragen. Dergelijke eiwitten omvatten bijvoorbeeld cytokinen en groeifactoren.
Cytokinen zijn kleine peptidegegevensmoleculen. Ze reguleren de interacties tussen cellen, bepalen hun overleving, stimuleren of remmen de groei, differentiatie, functionele activiteit en apoptose en zorgen voor de coördinatie van de acties van het immuunsysteem, het endocriene en het zenuwstelsel. Een voorbeeld van cytokines kan dienen als een tumornecrosefactor, die signalen van ontsteking doorlaat tussen de cellen van het lichaam [39].
Oplosbare eiwitten die betrokken zijn bij het transport van kleine moleculen zouden een hoge affiniteit (affiniteit) voor het substraat moeten hebben wanneer het in hoge concentratie aanwezig is, en het is gemakkelijk om het af te geven op plaatsen met een lage concentratie van het substraat. Een voorbeeld van transporteiwitten is hemoglobine, dat zuurstof van longen naar andere weefsels en koolstofdioxide transporteert van weefsels naar longen, evenals eiwitten die er homoloog aan zijn, te vinden in alle koninkrijken van levende organismen [40].
Sommige membraaneiwitten zijn betrokken bij het transport van kleine moleculen door het celmembraan, waardoor de permeabiliteit ervan verandert. De lipidecomponent van het membraan is waterdicht (hydrofoob), wat de diffusie van polaire of geladen (ionen) moleculen voorkomt. Membraantransporteiwitten kunnen worden verdeeld in kanaaleiwitten en dragereiwitten. Kanaaleiwitten bevatten interne met water gevulde poriën die ionen (via ionenkanalen) of watermoleculen (via aquaporine-eiwitten) door het membraan laten stromen. Veel ionenkanalen zijn gespecialiseerd in het transport van slechts één ion; kalium- en natriumkanalen onderscheiden bijvoorbeeld vaak deze vergelijkbare ionen en geven er slechts één aan [41]. Carrier-eiwitten binden, zoals enzymen, elk molecuul of elk ion dat wordt getransporteerd en kunnen, in tegenstelling tot kanalen, actief transport uitvoeren met behulp van ATP-energie. "Cell power" - ATP-synthase, dat de synthese van ATP uitvoert via een proton-gradiënt, kan ook worden toegeschreven aan membraantransporteiwitten [42].
Dergelijke eiwitten omvatten de zogenaamde reserve-eiwitten, die worden opgeslagen als een bron van energie en substantie in de zaden van planten en de eieren van dieren; De eiwitten van de tertiaire eischaaltjes (ovalbumine) en het belangrijkste melkeiwit (caseïne) dienen ook hoofdzakelijk een voedingsfunctie. Een aantal andere eiwitten worden in het lichaam gebruikt als een bron van aminozuren, die op hun beurt de voorlopers zijn van biologisch actieve stoffen die metabolische processen reguleren.
Eiwitreceptoren kunnen zich in het cytoplasma bevinden of in het celmembraan worden ingebracht. Een deel van het receptormolecuul neemt een signaal waar dat meestal wordt gediend door een chemische stof, en in sommige gevallen lichte, mechanische actie (bijvoorbeeld rekken) en andere stimuli. Wanneer een signaal wordt toegepast op een specifiek deel van het molecuul, treedt het receptoreiwit, de conformationele veranderingen ervan op. Als gevolg hiervan verandert de conformatie van een ander deel van het molecuul dat een signaal naar andere cellulaire componenten verzendt. Er zijn verschillende signaaloverdrachtmechanismen. Sommige receptoren katalyseren een bepaalde chemische reactie; andere dienen als ionkanalen die met een signaal worden geopend of gesloten; andere binden specifiek aan intracellulaire mediërende moleculen. Bij membraanreceptoren bevindt het deel van het molecuul dat zich aan het signaalmolecuul bindt zich op het celoppervlak en het domein dat het signaal uitzendt, bevindt zich binnen [43].
Een hele reeks motorische eiwitten zorgt voor beweging van het lichaam, bijvoorbeeld spiercontractie, waaronder voortbeweging (myosine), beweging van cellen in het lichaam (bijvoorbeeld amoebotische beweging van leukocyten), beweging van cilia en flagellen en actief en gericht intracellulair transport (kinesine, dyneïne). Dineïnen en kinesinen transporteren moleculen langs microtubuli met behulp van ATP-hydrolyse als een energiebron. Dyneïne draagt moleculen en organoïden van de perifere delen van de cel naar het centrosoom, kinesines in de tegenovergestelde richting [44] [45]. Dyneiny is ook verantwoordelijk voor de beweging van cilia en flagellen eukaryoten. Cytoplasmische varianten van myosine kunnen deelnemen aan het transport van moleculen en organoïden door microfilamenten.
De meeste micro-organismen en planten kunnen 20 standaard aminozuren synthetiseren, evenals aanvullende (niet-standaard) aminozuren, bijvoorbeeld citrulline. Maar als aminozuren zich in de omgeving bevinden, behouden zelfs micro-organismen energie door aminozuren naar cellen te transporteren en hun biosynthetische routes uit te schakelen [46].
Aminozuren die niet door dieren kunnen worden gesynthetiseerd, worden essentieel genoemd. De belangrijkste enzymen in de biosyntheseroutes, bijvoorbeeld aspartaatkinase, die de eerste stap in de vorming van lysine, methionine en threonine uit aspartaat katalyseert, zijn bij dieren afwezig.
Dieren ontvangen hoofdzakelijk aminozuren van de eiwitten die in voedsel aanwezig zijn. Eiwitten worden vernietigd tijdens de spijsvertering, die meestal begint met denaturatie van het eiwit door het in een zure omgeving te plaatsen en hydrolyse met enzymen die proteases worden genoemd. Sommige aminozuren die worden verkregen als resultaat van de digestie worden gebruikt voor de synthese van lichaamseiwitten en de rest worden omgezet in glucose in het proces van gluconeogenese of gebruikt in de Krebs-cyclus. Het gebruik van eiwitten als energiebron is vooral belangrijk in nuchtere omstandigheden, waarbij de eigen eiwitten van het lichaam, vooral spieren, als energiebron dienen [47]. Aminozuren zijn ook een belangrijke bron van stikstof in de voeding van het lichaam.
Er zijn geen uniforme normen voor eiwitinname door mensen. De microflora van de dikke darm synthetiseert aminozuren, die bij de bereiding van eiwitnormen niet in aanmerking worden genomen.
De fysische eigenschappen van het eiwit zijn erg complex. De hypothese van een eiwit als geordend "kristalachtig systeem" - "aperiodisch kristal" [48] [49] - wordt ondersteund door röntgenanalyse (tot 1 angström-resolutie) [50], hoge pakkingsdichtheid [51], samenwerking denaturatie [52] en andere feiten [53] [54].
Ten gunste van andere hypothesen omtrent het fluïdum-achtige eigenschappen van eiwitten in processen vnutriglobulyarnyh bewegingen (Model beperkte Hopping of continue diffusie) geven neutronenverstrooiing experimenten [55], Mössbauer spectroscopie [56] [57] [58] [59] en Rayleigh verstrooiing Mossbauer straling [ 60] [61] [62] [63].
Sedimentatie-analyse (centrifugatie) maakt het mogelijk eiwitten op grootte te verdelen, waarbij eiwitten worden onderscheiden door de waarde van hun sedimentatieconstante, gemeten in sweatberg (S).
Een aantal technieken worden gebruikt om de hoeveelheid eiwit in een monster te bepalen: [64]
http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794